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ビビリ修復・2

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最近ビビリ補修が多いです。


bibiremou.jpg
熱変性して表面固定したビビリはさておき、変性したタンパク質を再生する方法は
ないものだろうか????

そんな夢のようなものがあったら。。。。。!

変性したタンパク質は、壊れたままだと会合して凝集体を作ります。
これを再生するには、どうするか?
ある大学の研究によると、分子シャペロンClpBとDnaKを協力させて凝集体をほぐして
再生することができると発表しています。

分子シャペロンとはタンパク質に可逆的に安定化して、そのタンパク質の凝集、分子間の
相互作用を防ぐことにより正しい会合を助けるタンパク質のこと。

この中の熱ショックタンパク質のDnaK(大腸菌 Hsp40)と酵母ミトコンドリアのClpBの解析が
もっとも進んでいるらしい。
熱などによって立体構造が崩れたタンパク質は、非特異的に会合して不溶性の凝集体となります。
これまで分子シャペロンは、変性状態のタンパク質に作用してその凝集を抑えることができました。
しかし一度凝集したタンパク質は再生不能と考えられていたのです。ところが2種の分子シャペロンClpB とDnaK との協調動作によって凝集体は脱凝集して、活性のある状態にまで再生できることが解ったのです。

このClpBとDnaKからなるシャペロンシステムのうち、DnaKシステムはすでにそれだけ単体 でも分子シャペロンとして働く機能がある。その際結合ヌクレオチドの状態により、基質タンパク質への親和性を変化させることにより結合解離を繰り返し、そのタンパク質の戻りを助けます。

一方ではClpBの作用機構はまだわかっていない。
ClpBが凝集タンパク質を認識してATP依存的にその疎水表面を露出させるとしてもClpBが
どこでどのように凝集タンパク質を認識、結合してATPの加水分解のエネルギーをどのように
使って凝集体に作用するかは明らかでないのです。

大腸菌をピューロマイシン処理し翻訳を阻害すると、リボゾームから翻訳途中のポリペプチドが遊離します。これらは”できそこないの蛋白質”なので、不安定ですぐに分解されていまいます。
ところが、DnaK (大腸菌のHsp70)のシャペロンの変異株では、このようなポリペプチドが安定化され分解されにくくなったのです。また後に、プロテアーゼによって分解されることがわかった大腸菌の熱ショック応答因子σ32は短命な蛋白質、このσ32もDnaKの変異株で安定化され、更にこれらシャペロンとの直接の結合が示されました。

したがってこれらのことから、シャペロンが異常蛋白質や短命な蛋白質の分解に積極的な役割を
果たしていることが明らかになったのです。  

分子シャペロンが夢のような薬になる日が来るかもしれません。。


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