ビビり毛を作るサロンには行くな!!その10 ~プロテアーゼとClpBとDnaKとハナヘナ~

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今日は質問が来ましたので、それにお答えします。

ビビり毛を作るサロンには行くな!!その9 ~タンパク質のハンドリング~ 
このブログでの、「分子シャペロンを使い基質となるタンパク質を操作(ハンドリング)するには次の3つのやり方がある。」
の説明についてです。3つのやり方が疑問だということ・・・!

さて、この3つのやり方ですが、シャペロンの作動原理についてです。


よく言われるのは、タンパク質のフォールディングは折り紙に例えられますね。


双方ともに広がった状態からコンパクトな天然状態に折りたたまれるから。

折り紙にもいろんな折り方があるように、タンパク質にも、αへリックスやβシートなどの2次構造の折りかたがある。

そして折り方の途中でタンパク質の中間体や遷移状態をイメージできる。


基本的にアンフォールディングは変性というが、不可逆なもの。

ゆで卵の卵白アルブミンはコンパクトに折りたたまれ水素結合によって、αへリックスやβシートの2次結合を作り、
疎水相互作用がタンパク質を張り合わせる接着剤の役割を果たす。
そして温度が上がると分子の配置が広がりを好むようになるので(分子が安定に向かおうとする)変性する。

このとき疎水性のりは高温で強く作用するので、変性タンパクは絡まり大きな凝集体になるわけ。これが「ゆで卵」だよね。

 

1972年にノーベル化学賞をとったアンフィンゼンは、
タンパク質のネイティブな立体構造はそのアミノ酸の配列情報によって一意に規定される」
というアンフィンゼンのドグマを確立。


つまりは遺伝子配列が決まれば、タンパク質の立体構造は自発的に行われるものとしたわけね。

ところが細胞の中にはタンパク濃度が2割を越す濃厚でもあり、疎水性残基が露出した変性タンパク質は
自発的にフォールディングする前に他の変性タンパク質と結合してしまう場合がある。

1988年には未熟なタンパク質に結合して、しかも最終的な構成因子にならない介添えタンパク質を
「分子シャペロン」と呼ぶことになる。

分子シャペロンとは、「タンパク質のフォールディングを援助するけど、自身は最終的な構造に取り込まれない
タンパク質」という定義。
そして多くは高温になり変性を起こしやすい環境になると合成が誘導されるHSP
(熱ショックタンパク質)
であることがわかった。
分子シャペロンは不特定のタンパク質に結合して凝集体の形成を防いでいる。
この分子シャペロンの
再生システムの3つの説明のことです。

1、 変性タンパク質がお互いに凝集しないように1分子ずつカゴに隔離する。

2、 変性タンパク質と結合・解離を繰り返して解離している間に自発的にフォールディングさせて結合(naK)

3、  絡まったポリペプチド鎖を解してもう一度フォールディングさせる方法(lpB)
この3つの方法のどれかを使い再生することになるわけです。

ビビり毛を作るサロンには行くな!! その8
どのように使うかはここに書いたからね。

んで、


今回は「その8」のリターンです。

skyDSC_1115.jpg    skyDSC_1116.jpg
良くなったですよ。



skyspa123DSC_0561_20170126022248145.jpg
前回はこのようにガサガサだったもの。


今回はこんな感じで🎵
oka1.jpg


ハナヘナで染めます。
skyDSC_1117.jpg
ハーバルブラウン

skyDSC_1119.jpg    skyDSC_1120.jpg
すっかり艶感と強度を取り戻した髪です。

プロテアーゼKとClpBとDnaKのミックス。

そしてハナヘナ。

ビビり完全修復だね。



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