タンパク質の立体構造の変化と触媒 ~ロジックの秘密~

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タンパク質の立体構造が変わることは、非常に大きな問題です。


そしてそれに一番関わってくるのが、酵素触媒です。

 

なぜ酵素の触媒は、タンパク質の立体構造が変わることが大きい問題なのか?

 

この話をするのにまず「触媒」のことを考えないといけない。

触媒は、反応を促進することと反応の前後で変化しない。この2つの大きな特徴がある。

 

そして無機触媒と

生体触媒(酵素)

この二つの説明をしないといけない。

 

アミノ酸は1本の紐でつながってる。そして非常に変化しやすい。

これは活性化エネルギーが変わることが一番の要因だ。

 

例えば、酵素Aが基質Bと反応するとして、酵素は基質特異性があるので、ピッタリはまる(キー&ロック)
必要性があるわけ。

仮にグルコース(ブドウ糖)が水と二酸化炭素になるには688キロカロリー必要。

いわゆる反応熱(必要熱量)だ。

このエネルギー熱は、通常高い場所から低い場所へ移動する。
(この逆は基本起こりえない。。エネルギーを与える場合は除きます)

このグルコース、何にもしないでほっておいて水と二酸化炭素になるだろうか?
なるはずがない。エネルギーが加わらないと不可能なわけです。


このエネルギーを
活性化エネルギー(h)という。

image018_20170123153451de6.jpg  


グルコースを壊すには、100℃では不可能・・。700~800℃は必要である。

だから活性化エネルギーは山を越え連鎖的に隣へ移動していくわけだ。

 

そしてこれを人間の体の反応に置き換えてみると、グルコースを分解させるのにこんなに高い熱はいらないわけだ。
(そもそもこんな高い熱は身体では不可能)


この作用こそが「触媒」反応という。

「触媒」は活性化エネルギーの反応熱の温度を下げてくれるわけです。

つまり反応が起きやすくなる(反応が促進される)こと。

 

結果、我々人間の体温(36℃)でも反応を起こすことができるわけだ。

 

いうならば、基質は常に遷移状態(不安定)な状態にしている必要がある。

もともと安定の結合にもうひとつ新しい結合を加えることで不安定にさせる(結合を緩ます)➡電子配置

 

わかりやすくいうと、他にくっ付いてくれる結合があると不安定になることが新たに活性化エネルギーを

生み出す理由付けになる。

 

ゆえに基質特異性というのは、ピタッとハマればハマるほど活性化エネルギーを下げることができるわけだ。

 

酵素の一番大切な部分は、基質特異性。

ジャストでハマることで無駄なエネルギーを使わないで済むことです。

 

仮に特異な基質ではなくて似たような基質で、ピタっとハマらなくてもとりあえずくっ付くことで、

反応はするけども活性化のスピードは上がらない。阻害になるためね。

(競争阻害剤)

 

 


そしてようやくここまできて、タンパク質の立体構造の話に戻る。

タンパク質の立体構造は温度で変わりやすい(変性)わけで、元の形のタンパク質の形が変わることで、
反応速度は遅くなるわけだ。(遷移状態)

 

タンパク質(活性部位)は温度を上げれば上げるほど反応は早くなるけど、一定(変性温度)を過ぎて変性すると
反応は一気に落ちることになる。(山ができる)

つまり頂上になるときの温度が決まる(最適温度、36~37度)

 

ところが無機触媒は、元の形が変わっても反応は落ちない。

 

酵素の性能の良さは低温で効くこと。

そして、酵素の立体構造が変わることを変性というわけだ。


その結果、酵素の働きが失われてしまうこと、、これを失活という。

 

そして活性部位の立体構造は、温度やphで変化するわけです。



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