熱に強い好熱菌タンパク質

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まずはタンパク質変性とは?



2次構造から4次構造までを総称してタンパク質の高次構造という。

高次構造を維持するのは、

システインの-SH基の間のジスルフィド結合などの共有結合、
アミノ酸の側鎖やペプチド結合同士のイオン結合、
水素結合、
疎水性相互作用、
ファンデルワールス力などの非共有性の弱い結合。
などの構造です。


そしてタンパク質は、熱や酸、アルカリ、有機溶媒などにより変性する。

変性はタンパク質の立体構造が壊れることで機能が失なわれる。
これは高次構造を形成していた弱い結合が切断されたり変化したりするためです。

多くの場合は、変性すると不溶性になり沈殿。
球状タンパク質(3次結合)は、アミノ酸の疎水性基を内側に親水性基を表面に出していて、
水との親和性が高いから、高分子だけど水溶液中に浮遊し溶解している。

高次構造が壊れると内部の疎水性基が露出、タンパク質分子間での疎水性基どうしが会合するから、
タンパク質全体が疎水性の集合体になり沈殿するわけだ。


またタンパク質の変性は熱だけで起こるわけではない。
タンパク質の構造を指令している遺伝子が間違いを起こす(突然変異)と、初めから構造がおかしくなった
タンパク質ができることがある。これも変性といえる。

 


このタンパク質変性、温度との関連性が一番強いが生物の生育温度の上限に密接している。
事実タンパク質の安定性は多く生育温度付近
で同じくらいになる。
もちろん種々の塩や糖類また分子シャペロンの関与はあるが、このタンパク質の耐熱性が
生物生育上限温度を決定する
わけね。

 

さて、タイトルの好熱菌とは?

古細菌や真正細菌また藻類などの至適生育温度が45C以上、あるいは生育限界温度が55C以上の微生物の総称。

好熱菌


好熱菌タンパク質の多くは、タンパク質分解酵素に対する耐性、そしてタンパク質を変性させるような条件、
例えば酸やアルカリ、変性剤に
対する耐性も高いわけね。

 

タンパク質は変性状態では、ポリペプチド鎖はランダムコイル状態だ。
そして熱変性は不可逆的、つまりは凝集しやすいわけ。

中心部位は疎水性ですが、好熱菌タンパクは熱振動を受けても構造が動かない。
いわゆる疎水性相互作用を強めています。


海底火山付近に存在する熱水噴出孔や陸上温泉などの
ヒトや動物は、住めないような高温環境にも“超好熱菌” と呼ばれる
微生物が生育していることが、
1980年頃に明確になっている。
その後この超好熱菌の研究が進み、
その生命機構についても多くのことが明らかになってきている。

 


タンパク質の天然状態においては、水素結合や疎水性相互作用がエンタルピー項を介して安定化している。
逆にエントロピーは変性状態の方が大きいので、エントロピー項は変性を進める方向に働く。
そしてタンパク質の天然構造は、天然構造を安定化する力とタンパク質を変性させようとする力の
バランスのもとに保たれている。

 

超好熱菌が生産するタンパク質の熱変性温度は、それぞれの生育至適温度付近かそれよりも高い。
変性に対する安定性も常温生物由来のタンパク質より高く、一般に変性速度もきわめて遅い特徴を持つわけ。
立体構造の安定化の機構は、常温生物由来のものと同じようにいろいろな安定化因子が、相殺してわずかな
エネルギーバランスで保たれている。

その大きな特徴は、好熱菌のタンパク質には分子表面に電荷を持つイオン性残基が多く含まれていること。
イオン結合のネットワークが分子表面一面に広がっていて、このことが高い耐熱性をもたらしている。


さらにタンパク質の変性については、好熱菌はイオン結合を増やすことでこれを抑制していると考えられている。
イオン結合を形成するアミノ酸のタンパク質中での割合が好熱菌では高いということ。

 



好熱菌は、生物の進化の過程を解き明かすためのヒントが隠されている。

なぜかというと、好熱菌は原始生命体に近いとされていて、また好熱かつ嫌気的環境は生命誕生当初の地球に似ていると
予測されているから。いわば好熱菌の高温耐性は原始生命体のそのものなわけだ。
また好熱生物から常温生物への進化、そして高温環境からより低温の環境への進出の過程で高温耐性の退化と低温耐性の
発展が起こったと考えられている。

分子シャペロンに関しては
好熱菌の低温型シャペロニンCpkA真性細菌の持つ高温型シャペロニンのGroELとは
非常に似ていることも大きな理由付けになっているんだ。

 




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