リターンデジタル

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リターンデジタルです。

パーマリターンですが、デジタルの場合はリターンデジタルと呼びますw

その昔(相当昔・・)はコールドパーマしかない時代は髪質によっては、ロングのふわっとしたパーマは難しいときがありました。

現在では、デジタルパーマも扱いやすくなりパーマも楽になりました。

デジタルは熱と水分を自在に扱えるといくらでもカーリングの調整が効きます。

また毛髪の理論もわかっているとなおさら良いです。

至るところで理論講習も実施されています。

デジタルの未来はまだこれからです。

期待してくださいね。


ビフォー
skyDSC_0028.jpg    skyDSC_0029.jpg
実はまだカールは健在しています。ただ今回は少し短くというオーダーです。


skyDSC_0030.jpg ➡ skyDSC_0032.jpg
カット前とカット後ですが、重さもかなり削りました。

skyDSC_0034.jpg    skyDSC_0035.jpg
skyspaでは、そのときの旬のお菓子を食べていただいていますw

リフォールディング5分放置からドライ

skyDSC_0037.jpg
cue:x=5:1  +ロジック5%

18分

skyDSC_0038.jpg
加熱70℃15分

skyDSC_0040.jpg    

 アウト後

skyDSC_0041.jpg

水洗後

skyDSC_0050.jpg    
ドライ後


ジャン!
skyDSC_0046.jpg    sky16395943_1245794485528353_1163357208_n.jpg
艶感に驚かれていました。
今回は、分け目を思い切り良く変えてみました。
分け方を変えることでまた印象が変わります。

迷ったらいつでも来てくださいね。待っますね♪


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タンパク質を分解する酵母 ~オートファジー~

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2016年のノーベル医学・生理学賞は日本の大隅教授でした。

 

日本人は3年連続。自然科学の分野で22人目。

細胞内部を分解して再利用する「オートファジーのメカニズムの発見」のこと。

どのようなものかと言うと酵母には細胞内の無駄なゴミ(液胞)を掃除させる(分解)役割を持つという機能があることを
明確にした。(オートファジーを呼ぶ)
これは細胞内に侵入した病原菌をオートファジーにより退治したり、またオートファジーにより取り込まれた病原体を
情報をもとに、免疫細胞を活性化させることにつながる。

 

またオートファジーを治療に使い、細胞内に余計なものがたまることでおきる病気(パーキンソン病や癌)を
予防する手立てになるという。

 

オートファジーという細胞はもう50年以上昔から知られていたらしい。

 

それから酵母を使いオートファジーにかわる遺伝子(ATG遺伝子)が発見される。

オートファジーは細胞内の中の物を食べて分解するしくみ。

これはとくに細胞が飢餓に直面したときに活発になるという。

 

例えば生命誕生のときに、卵子と精子が出会い受精卵になると母体から栄養をもらえるまでには、自分で材料を用意する必要がある。

その際にはタンパク質をアミノ酸まで分解して、そのアミノ酸を利用し別のタンパク質を作ることをするという。

 

オートファジー原理はまず、

小胞体にしたところで隔離膜ができる➡不良なミトコンドリアやタンパク質などが隔離膜に取り囲まれる
➡この取り囲んだ隔離膜(オートファゴソーム)ができると細胞内を漂うリソソームが近づいてくる。
ここにはタンパク質分解酵素(酵母)が相当する➡リソソームを融合した酵母は、オートファゴソームの中に入りタンパク質を
分解し始める。➡ばらばらになったタンパク質はその後、細胞内の成分の材料として再利用されるわけだ。


この不要なタンパク質をリサイクルするシステムは2つ。

 

タンパク質の分解装置「プロテアソーム」と使うのと、
それに対してランダムで細胞を綺麗にする「オートファジー」は自分で食べていくシステム。

 

*プロテアソーム:不要となったり、損傷を受けたりしたタンパク質を、アミノ酸長が2個から25個程度の短い断片へと分解する。
このシステムはタンパク質を切断できるプロテアソームが、対象外のタンパク質まで切ってしまわないように
3種類のプロテアーゼがあり、それぞれに異なるアミノ酸配列を対象としている。
いらないタンパク質にユビキチンの印が付いた分解対象タンパク質を認識し、分解待ちの行列に加えていく。

*オートファジー:細胞内で作られた特殊な膜(隔離膜)が、直径0.001㎜くらいで取り囲んでいく閉じた膜のこと。

 

このオートファジーの解明でタンパク質のメカニズムが新たに発見されたらしいけど、タンパク質の球状構造はまさしく
細胞内を漂うタンパク質を液胞に中に送り込むためにできた構造だということがわかる。

 


skyskyオートファジー4
(送り込む瞬間)

このオートファジーはまだ謎だらけらしいです。

例えば、まだリソソームによりタンパク質がアミノ酸にまで分解されて、アミノ酸が細胞内に出てくるかといったことでも
証明されていないわけだから。


skyskyオートファジー3

skyオートファジー5




取り込まれる瞬間

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矯正毛でもしなやかなパーマをかけよう! ~シャペロン・2~

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矯正毛は、過度の熱変性により基質タンパク質がノンネイティブ状態。

凝集の原因に疎水性の領域が露出しているというのがある。

なので、疎水領域をゆっくり凝集を解いて上げてネイティブ状態に戻して上げることが重要。

そしてまたプロテアーゼなどの加水分解酵素や多々のアミノ酸のフォローも大切で、これらによりしなやかさを保つことができる。

skyDSC_0008.jpg    skyDSC_0009.jpg
ボブ矯正ですが、裾癖が強いので伸びると跳ねが出ます。

今回はコールドパーマで軽く内側に入れていきましょう。

B010688549_271-361.jpg

希望はこんくらい軽くで🎵

skyDSC_0010.jpg    skyDSC_0011.jpg
カット後、アゴライン。

skyDSC_0014.jpg



シャペロン剤塗布して10分放置。

凝集を解いてから

ドライ後ノンテンションでワインドします。

つけ巻き Ⅼ8+GMT3%  8分

スポイト水洗からアルカリブロム3%➡ジチオ塗布して8分

酸性ブロム6% 5分+5分

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テストカール。 細いところは先に外しておきます。

2剤後、アウトします。

skyDSC_0017.jpg    skyDSC_0018.jpg
アウト後と水洗後です。

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とてもしなやかな毛先です。

ドライします。

skyDSC_0021.jpg   skyDSC_0022.jpg





skyDSC_0020.jpg



シャペロン剤を使うことで、矯正毛でも大きく膨らみとしなやかさが表現できます。

なにより安心感を得られます。

次回はカラーでね。待ってます♪


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水素結合の謎 その1

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水は生命・環境・物質にとって最も身近かつ重要な物質。

水は化学的にはH2Oと表されますが、通常H2Oはお互いに強く結合した状態で存在し(H2OHOH)、

その結合は水素結合と呼ばれます。

 

では、その水素結合とは?

 

最も強い双極子間相互作用のこと。

酸素も水素も元々は中性の元素です。酸素は最外殻の電子軌道に電子2個分の空きがあり、

原子核には8個もの陽子がある。そのため周囲の電子を引き寄せる力がめっぽう強い。

水分子を形成すると、水素原子の電子は酸素原子の方に引き寄せられ、分布が酸素原子側に偏るわけ。

その結果、酸素原子側は負に帯電し水素原子側は正に帯電する。

水分子は通常の状態で電荷に偏りがあり、これが双極子になっている。


双極子を持つ分子同士には、強い引力が働く。液体や固体の状態では強い表面張力が働く。

近くの水分子の、酸素原子と水素原子とは互いに電気的引力を及ぼしあう。(酸素と水素の距離0.2nmくらいで
分子間ポテンシャルエネルギーは最少になる)

これが「水素結合」。
結合力は共有結合の10分の1程度。

 

そして水分子は、この水素結合を介してタンパク質が「らせん構造」を作り、遺伝子DNAが情報を伝達するのに

使われる3次元的なネットワーク構造を形成しています。

熱やゆらぎによって一旦切れてしまった水素結合を回復するために、近くの分子と新たに結合を形成しなければならないが、
それぞれの水分子は4本程度しか水素結合を作ることができないため、水分子の運動は非常に「窮屈」なものになる。


D
NAも水素結合をしている。DNAはリン酸と糖と塩基でできた2本の鎖が平行に並んで結合している。

タンパク質のアミノ酸の鎖とDNAの2本の鎖の塩基には窒素原子と水素原子の共有結合(-NH)がたくさんある。

タンパク質は立体的な構造を維持するためアミノ酸の鎖のところどころで水素結合をして、

DANは2本の鎖の束ねるために塩基どうしで水素結合をしているわけだ。  

DNA
 DNAの構造(2本の鎖を束ねている色の境目を水素結合で繋いでいる)


つづく。。






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ビビり毛を作るサロンには行くな!!その10 ~プロテアーゼとClpBとDnaKとハナヘナ~

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今日は質問が来ましたので、それにお答えします。

ビビり毛を作るサロンには行くな!!その9 ~タンパク質のハンドリング~ 
このブログでの、「分子シャペロンを使い基質となるタンパク質を操作(ハンドリング)するには次の3つのやり方がある。」
の説明についてです。3つのやり方が疑問だということ・・・!

さて、この3つのやり方ですが、シャペロンの作動原理についてです。


よく言われるのは、タンパク質のフォールディングは折り紙に例えられますね。


双方ともに広がった状態からコンパクトな天然状態に折りたたまれるから。

折り紙にもいろんな折り方があるように、タンパク質にも、αへリックスやβシートなどの2次構造の折りかたがある。

そして折り方の途中でタンパク質の中間体や遷移状態をイメージできる。


基本的にアンフォールディングは変性というが、不可逆なもの。

ゆで卵の卵白アルブミンはコンパクトに折りたたまれ水素結合によって、αへリックスやβシートの2次結合を作り、
疎水相互作用がタンパク質を張り合わせる接着剤の役割を果たす。
そして温度が上がると分子の配置が広がりを好むようになるので(分子が安定に向かおうとする)変性する。

このとき疎水性のりは高温で強く作用するので、変性タンパクは絡まり大きな凝集体になるわけ。これが「ゆで卵」だよね。

 

1972年にノーベル化学賞をとったアンフィンゼンは、
タンパク質のネイティブな立体構造はそのアミノ酸の配列情報によって一意に規定される」
というアンフィンゼンのドグマを確立。


つまりは遺伝子配列が決まれば、タンパク質の立体構造は自発的に行われるものとしたわけね。

ところが細胞の中にはタンパク濃度が2割を越す濃厚でもあり、疎水性残基が露出した変性タンパク質は
自発的にフォールディングする前に他の変性タンパク質と結合してしまう場合がある。

1988年には未熟なタンパク質に結合して、しかも最終的な構成因子にならない介添えタンパク質を
「分子シャペロン」と呼ぶことになる。

分子シャペロンとは、「タンパク質のフォールディングを援助するけど、自身は最終的な構造に取り込まれない
タンパク質」という定義。
そして多くは高温になり変性を起こしやすい環境になると合成が誘導されるHSP
(熱ショックタンパク質)
であることがわかった。
分子シャペロンは不特定のタンパク質に結合して凝集体の形成を防いでいる。
この分子シャペロンの
再生システムの3つの説明のことです。

1、 変性タンパク質がお互いに凝集しないように1分子ずつカゴに隔離する。

2、 変性タンパク質と結合・解離を繰り返して解離している間に自発的にフォールディングさせて結合(naK)

3、  絡まったポリペプチド鎖を解してもう一度フォールディングさせる方法(lpB)
この3つの方法のどれかを使い再生することになるわけです。

ビビり毛を作るサロンには行くな!! その8
どのように使うかはここに書いたからね。

んで、


今回は「その8」のリターンです。

skyDSC_1115.jpg    skyDSC_1116.jpg
良くなったですよ。



skyspa123DSC_0561_20170126022248145.jpg
前回はこのようにガサガサだったもの。


今回はこんな感じで🎵
oka1.jpg


ハナヘナで染めます。
skyDSC_1117.jpg
ハーバルブラウン

skyDSC_1119.jpg    skyDSC_1120.jpg
すっかり艶感と強度を取り戻した髪です。

プロテアーゼKとClpBとDnaKのミックス。

そしてハナヘナ。

ビビり完全修復だね。



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ロジック縮毛矯正・36 ~捻転毛~

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厄介な捻転毛の矯正です。

捻転毛は水分保持が困難で乾燥しやすい。

髪はタンパク質。DNAの転写(コピー)RNAからのアミノ酸の連結でできている。

捻転毛は生まれもって転写がうまくできない。


DNAコピー複製の回数を重ねるごとにDNA鎖はどんどん短くなる。遺伝子の無い短い端部分をテロメアという。

短くなるテロメア配列を元の長さに戻す酵素がテロメローゼ。

当然酵素もタンパク質なので、このタンパクの働きが生まれつき悪いわけだ。



ビフォー
skyDSC_1102.jpg    skyDSC_1103.jpg
どうしても乾燥しやすい特徴。

skyDSC_1104.jpg
根本は膨らみやすい。


skyDSC_1105.jpg
チオ+システアミン+ロジック


skyDSC_1106.jpg
ドライ後


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アイロン後


skyDSC_1114.jpg

酸化


ジャン!
16237869_1238899682884500_836049558_n.jpg    skyDSC_1111.jpg

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転写ミスのタンパクでも、ロジックでフォローするからね。

先生!仕事頑張ってください♪




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タンパク質の立体構造の変化と触媒 ~ロジックの秘密~

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タンパク質の立体構造が変わることは、非常に大きな問題です。


そしてそれに一番関わってくるのが、酵素触媒です。

 

なぜ酵素の触媒は、タンパク質の立体構造が変わることが大きい問題なのか?

 

この話をするのにまず「触媒」のことを考えないといけない。

触媒は、反応を促進することと反応の前後で変化しない。この2つの大きな特徴がある。

 

そして無機触媒と

生体触媒(酵素)

この二つの説明をしないといけない。

 

アミノ酸は1本の紐でつながってる。そして非常に変化しやすい。

これは活性化エネルギーが変わることが一番の要因だ。

 

例えば、酵素Aが基質Bと反応するとして、酵素は基質特異性があるので、ピッタリはまる(キー&ロック)
必要性があるわけ。

仮にグルコース(ブドウ糖)が水と二酸化炭素になるには688キロカロリー必要。

いわゆる反応熱(必要熱量)だ。

このエネルギー熱は、通常高い場所から低い場所へ移動する。
(この逆は基本起こりえない。。エネルギーを与える場合は除きます)

このグルコース、何にもしないでほっておいて水と二酸化炭素になるだろうか?
なるはずがない。エネルギーが加わらないと不可能なわけです。


このエネルギーを
活性化エネルギー(h)という。

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グルコースを壊すには、100℃では不可能・・。700~800℃は必要である。

だから活性化エネルギーは山を越え連鎖的に隣へ移動していくわけだ。

 

そしてこれを人間の体の反応に置き換えてみると、グルコースを分解させるのにこんなに高い熱はいらないわけだ。
(そもそもこんな高い熱は身体では不可能)


この作用こそが「触媒」反応という。

「触媒」は活性化エネルギーの反応熱の温度を下げてくれるわけです。

つまり反応が起きやすくなる(反応が促進される)こと。

 

結果、我々人間の体温(36℃)でも反応を起こすことができるわけだ。

 

いうならば、基質は常に遷移状態(不安定)な状態にしている必要がある。

もともと安定の結合にもうひとつ新しい結合を加えることで不安定にさせる(結合を緩ます)➡電子配置

 

わかりやすくいうと、他にくっ付いてくれる結合があると不安定になることが新たに活性化エネルギーを

生み出す理由付けになる。

 

ゆえに基質特異性というのは、ピタッとハマればハマるほど活性化エネルギーを下げることができるわけだ。

 

酵素の一番大切な部分は、基質特異性。

ジャストでハマることで無駄なエネルギーを使わないで済むことです。

 

仮に特異な基質ではなくて似たような基質で、ピタっとハマらなくてもとりあえずくっ付くことで、

反応はするけども活性化のスピードは上がらない。阻害になるためね。

(競争阻害剤)

 

 


そしてようやくここまできて、タンパク質の立体構造の話に戻る。

タンパク質の立体構造は温度で変わりやすい(変性)わけで、元の形のタンパク質の形が変わることで、
反応速度は遅くなるわけだ。(遷移状態)

 

タンパク質(活性部位)は温度を上げれば上げるほど反応は早くなるけど、一定(変性温度)を過ぎて変性すると
反応は一気に落ちることになる。(山ができる)

つまり頂上になるときの温度が決まる(最適温度、36~37度)

 

ところが無機触媒は、元の形が変わっても反応は落ちない。

 

酵素の性能の良さは低温で効くこと。

そして、酵素の立体構造が変わることを変性というわけだ。


その結果、酵素の働きが失われてしまうこと、、これを失活という。

 

そして活性部位の立体構造は、温度やphで変化するわけです。



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そしてそんなときにお手伝いのできる我々の仕事は、とても充実している。

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なにかメリハリがない。パサつきも出ているようです。
油分も足してツヤ感を戻しましょう。

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今回のスタイルはひし形フォルム。


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カット後。。重さを削りバランスを調えて。


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cue:x=7:1 +ロジック

15分


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ワインド後加熱します。


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アウト直後と水洗後
ロジックにより油分が補われています。

ドライです。
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ジャン!
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軽くメイクも整えて!
髪艶感もすっかり取り戻しました。

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