タンパク質を分解する酵母 ~オートファジー~

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2016年のノーベル医学・生理学賞は日本の大隅教授でした。

 

日本人は3年連続。自然科学の分野で22人目。

細胞内部を分解して再利用する「オートファジーのメカニズムの発見」のこと。

どのようなものかと言うと酵母には細胞内の無駄なゴミ(液胞)を掃除させる(分解)役割を持つという機能があることを
明確にした。(オートファジーを呼ぶ)
これは細胞内に侵入した病原菌をオートファジーにより退治したり、またオートファジーにより取り込まれた病原体を
情報をもとに、免疫細胞を活性化させることにつながる。

 

またオートファジーを治療に使い、細胞内に余計なものがたまることでおきる病気(パーキンソン病や癌)を
予防する手立てになるという。

 

オートファジーという細胞はもう50年以上昔から知られていたらしい。

 

それから酵母を使いオートファジーにかわる遺伝子(ATG遺伝子)が発見される。

オートファジーは細胞内の中の物を食べて分解するしくみ。

これはとくに細胞が飢餓に直面したときに活発になるという。

 

例えば生命誕生のときに、卵子と精子が出会い受精卵になると母体から栄養をもらえるまでには、自分で材料を用意する必要がある。

その際にはタンパク質をアミノ酸まで分解して、そのアミノ酸を利用し別のタンパク質を作ることをするという。

 

オートファジー原理はまず、

小胞体にしたところで隔離膜ができる➡不良なミトコンドリアやタンパク質などが隔離膜に取り囲まれる
➡この取り囲んだ隔離膜(オートファゴソーム)ができると細胞内を漂うリソソームが近づいてくる。
ここにはタンパク質分解酵素(酵母)が相当する➡リソソームを融合した酵母は、オートファゴソームの中に入りタンパク質を
分解し始める。➡ばらばらになったタンパク質はその後、細胞内の成分の材料として再利用されるわけだ。


この不要なタンパク質をリサイクルするシステムは2つ。

 

タンパク質の分解装置「プロテアソーム」と使うのと、
それに対してランダムで細胞を綺麗にする「オートファジー」は自分で食べていくシステム。

 

*プロテアソーム:不要となったり、損傷を受けたりしたタンパク質を、アミノ酸長が2個から25個程度の短い断片へと分解する。
このシステムはタンパク質を切断できるプロテアソームが、対象外のタンパク質まで切ってしまわないように
3種類のプロテアーゼがあり、それぞれに異なるアミノ酸配列を対象としている。
いらないタンパク質にユビキチンの印が付いた分解対象タンパク質を認識し、分解待ちの行列に加えていく。

*オートファジー:細胞内で作られた特殊な膜(隔離膜)が、直径0.001㎜くらいで取り囲んでいく閉じた膜のこと。

 

このオートファジーの解明でタンパク質のメカニズムが新たに発見されたらしいけど、タンパク質の球状構造はまさしく
細胞内を漂うタンパク質を液胞に中に送り込むためにできた構造だということがわかる。

 


skyskyオートファジー4
(送り込む瞬間)

このオートファジーはまだ謎だらけらしいです。

例えば、まだリソソームによりタンパク質がアミノ酸にまで分解されて、アミノ酸が細胞内に出てくるかといったことでも
証明されていないわけだから。


skyskyオートファジー3

skyオートファジー5




取り込まれる瞬間

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水素結合の謎 その1

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水は化学的にはH2Oと表されますが、通常H2Oはお互いに強く結合した状態で存在し(H2OHOH)、

その結合は水素結合と呼ばれます。

 

では、その水素結合とは?

 

最も強い双極子間相互作用のこと。

酸素も水素も元々は中性の元素です。酸素は最外殻の電子軌道に電子2個分の空きがあり、

原子核には8個もの陽子がある。そのため周囲の電子を引き寄せる力がめっぽう強い。

水分子を形成すると、水素原子の電子は酸素原子の方に引き寄せられ、分布が酸素原子側に偏るわけ。

その結果、酸素原子側は負に帯電し水素原子側は正に帯電する。

水分子は通常の状態で電荷に偏りがあり、これが双極子になっている。


双極子を持つ分子同士には、強い引力が働く。液体や固体の状態では強い表面張力が働く。

近くの水分子の、酸素原子と水素原子とは互いに電気的引力を及ぼしあう。(酸素と水素の距離0.2nmくらいで
分子間ポテンシャルエネルギーは最少になる)

これが「水素結合」。
結合力は共有結合の10分の1程度。

 

そして水分子は、この水素結合を介してタンパク質が「らせん構造」を作り、遺伝子DNAが情報を伝達するのに

使われる3次元的なネットワーク構造を形成しています。

熱やゆらぎによって一旦切れてしまった水素結合を回復するために、近くの分子と新たに結合を形成しなければならないが、
それぞれの水分子は4本程度しか水素結合を作ることができないため、水分子の運動は非常に「窮屈」なものになる。


D
NAも水素結合をしている。DNAはリン酸と糖と塩基でできた2本の鎖が平行に並んで結合している。

タンパク質のアミノ酸の鎖とDNAの2本の鎖の塩基には窒素原子と水素原子の共有結合(-NH)がたくさんある。

タンパク質は立体的な構造を維持するためアミノ酸の鎖のところどころで水素結合をして、

DANは2本の鎖の束ねるために塩基どうしで水素結合をしているわけだ。  

DNA
 DNAの構造(2本の鎖を束ねている色の境目を水素結合で繋いでいる)


つづく。。






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タンパク質の立体構造の変化と触媒 ~ロジックの秘密~

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タンパク質の立体構造が変わることは、非常に大きな問題です。


そしてそれに一番関わってくるのが、酵素触媒です。

 

なぜ酵素の触媒は、タンパク質の立体構造が変わることが大きい問題なのか?

 

この話をするのにまず「触媒」のことを考えないといけない。

触媒は、反応を促進することと反応の前後で変化しない。この2つの大きな特徴がある。

 

そして無機触媒と

生体触媒(酵素)

この二つの説明をしないといけない。

 

アミノ酸は1本の紐でつながってる。そして非常に変化しやすい。

これは活性化エネルギーが変わることが一番の要因だ。

 

例えば、酵素Aが基質Bと反応するとして、酵素は基質特異性があるので、ピッタリはまる(キー&ロック)
必要性があるわけ。

仮にグルコース(ブドウ糖)が水と二酸化炭素になるには688キロカロリー必要。

いわゆる反応熱(必要熱量)だ。

このエネルギー熱は、通常高い場所から低い場所へ移動する。
(この逆は基本起こりえない。。エネルギーを与える場合は除きます)

このグルコース、何にもしないでほっておいて水と二酸化炭素になるだろうか?
なるはずがない。エネルギーが加わらないと不可能なわけです。


このエネルギーを
活性化エネルギー(h)という。

image018_20170123153451de6.jpg  


グルコースを壊すには、100℃では不可能・・。700~800℃は必要である。

だから活性化エネルギーは山を越え連鎖的に隣へ移動していくわけだ。

 

そしてこれを人間の体の反応に置き換えてみると、グルコースを分解させるのにこんなに高い熱はいらないわけだ。
(そもそもこんな高い熱は身体では不可能)


この作用こそが「触媒」反応という。

「触媒」は活性化エネルギーの反応熱の温度を下げてくれるわけです。

つまり反応が起きやすくなる(反応が促進される)こと。

 

結果、我々人間の体温(36℃)でも反応を起こすことができるわけだ。

 

いうならば、基質は常に遷移状態(不安定)な状態にしている必要がある。

もともと安定の結合にもうひとつ新しい結合を加えることで不安定にさせる(結合を緩ます)➡電子配置

 

わかりやすくいうと、他にくっ付いてくれる結合があると不安定になることが新たに活性化エネルギーを

生み出す理由付けになる。

 

ゆえに基質特異性というのは、ピタッとハマればハマるほど活性化エネルギーを下げることができるわけだ。

 

酵素の一番大切な部分は、基質特異性。

ジャストでハマることで無駄なエネルギーを使わないで済むことです。

 

仮に特異な基質ではなくて似たような基質で、ピタっとハマらなくてもとりあえずくっ付くことで、

反応はするけども活性化のスピードは上がらない。阻害になるためね。

(競争阻害剤)

 

 


そしてようやくここまできて、タンパク質の立体構造の話に戻る。

タンパク質の立体構造は温度で変わりやすい(変性)わけで、元の形のタンパク質の形が変わることで、
反応速度は遅くなるわけだ。(遷移状態)

 

タンパク質(活性部位)は温度を上げれば上げるほど反応は早くなるけど、一定(変性温度)を過ぎて変性すると
反応は一気に落ちることになる。(山ができる)

つまり頂上になるときの温度が決まる(最適温度、36~37度)

 

ところが無機触媒は、元の形が変わっても反応は落ちない。

 

酵素の性能の良さは低温で効くこと。

そして、酵素の立体構造が変わることを変性というわけだ。


その結果、酵素の働きが失われてしまうこと、、これを失活という。

 

そして活性部位の立体構造は、温度やphで変化するわけです。



skyrojittku_20170123154654c35.jpg
ロジック200ml   ¥3500(税別)




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菌類とバクテリア

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きのこはカビと同じ菌類の仲間で、胞子を飛ばすことで生殖を行う。

きのこは生殖器官という子実体と呼ばれる花に相当しているわけだ。

 

この本体は「菌糸」と呼ばれるかび。

この菌糸が連なり菌糸体となる。そして生殖の時期が来ると子実体を形成して胞子をつくる。

 

胞子➡一核菌体➡二核菌体➡菌糸体➡子実体(きのこ)➡担子器(核)➡核融合➡分裂➡胞子

この繰り返しです。

 

きのこは酵素を分泌することで、森や林の落ち葉の有機物を分解して吸収している。

この落ち葉を栄養とするきのこを「腐生菌」という。

しいたけ・えのき・なめこなどである。


他には、「菌根菌」やほかの生物に寄生して栄養を得る「寄生菌」がある。

高級きのこのマツタケは、あかまつの根に生育する「菌根菌」です。

「寄生菌」で有名なのは冬中夏草。

 

きのこは胞子を飛ばす。植物でいえば花粉に相当して子孫を残す。

もちろん移動できないきのこは、いかに遠くに胞子を飛ばすために工夫をこらす。

上の画像はホコリタケという。


子実体が成熟すると上部に穴があき、風や雨粒の刺激をうけると穴からホコリのように

胞子を出す。



ロジック成分のカワラタケは、扁平で薄いキノコが瓦を重ねたように発生します。
skykawarakake.jpg

裏面にはヒダはなく、管孔(かんこう)と呼ばれる小さな穴が開いていて胞子を放出します。
このカワラタケには他のキノコ(シイタケなど)にも含まれるβーグルカンなどの多糖類が含まれています。
1977
年には、このカワラタケ菌糸体から抽出した多糖類が抗がん剤クレスチンとして開発されています。
強い副作用がなく胃がんなどの治療に単独で使用されたようですが、免疫力を高めることで抗悪性腫瘍効果を表すため
他の薬品との併用される。それと免疫力強化にいいらしい。


世界中できのこが生育していない地域は砂漠くらい。北極にも生育しているきのこもある。

どのような環境でも栄養源をみつけることのできる生命力の高い生物といえるわけ。


sky北極のバクテリア

これは、北極の海底で発見された地球上に存在する既知の生物の最長寿命記録を更新した驚異のバクテリア。

なんと一億年だそうです。



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熱に強い好熱菌タンパク質

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まずはタンパク質変性とは?



2次構造から4次構造までを総称してタンパク質の高次構造という。

高次構造を維持するのは、

システインの-SH基の間のジスルフィド結合などの共有結合、
アミノ酸の側鎖やペプチド結合同士のイオン結合、
水素結合、
疎水性相互作用、
ファンデルワールス力などの非共有性の弱い結合。
などの構造です。


そしてタンパク質は、熱や酸、アルカリ、有機溶媒などにより変性する。

変性はタンパク質の立体構造が壊れることで機能が失なわれる。
これは高次構造を形成していた弱い結合が切断されたり変化したりするためです。

多くの場合は、変性すると不溶性になり沈殿。
球状タンパク質(3次結合)は、アミノ酸の疎水性基を内側に親水性基を表面に出していて、
水との親和性が高いから、高分子だけど水溶液中に浮遊し溶解している。

高次構造が壊れると内部の疎水性基が露出、タンパク質分子間での疎水性基どうしが会合するから、
タンパク質全体が疎水性の集合体になり沈殿するわけだ。


またタンパク質の変性は熱だけで起こるわけではない。
タンパク質の構造を指令している遺伝子が間違いを起こす(突然変異)と、初めから構造がおかしくなった
タンパク質ができることがある。これも変性といえる。

 


このタンパク質変性、温度との関連性が一番強いが生物の生育温度の上限に密接している。
事実タンパク質の安定性は多く生育温度付近
で同じくらいになる。
もちろん種々の塩や糖類また分子シャペロンの関与はあるが、このタンパク質の耐熱性が
生物生育上限温度を決定する
わけね。

 

さて、タイトルの好熱菌とは?

古細菌や真正細菌また藻類などの至適生育温度が45C以上、あるいは生育限界温度が55C以上の微生物の総称。

好熱菌


好熱菌タンパク質の多くは、タンパク質分解酵素に対する耐性、そしてタンパク質を変性させるような条件、
例えば酸やアルカリ、変性剤に
対する耐性も高いわけね。

 

タンパク質は変性状態では、ポリペプチド鎖はランダムコイル状態だ。
そして熱変性は不可逆的、つまりは凝集しやすいわけ。

中心部位は疎水性ですが、好熱菌タンパクは熱振動を受けても構造が動かない。
いわゆる疎水性相互作用を強めています。


海底火山付近に存在する熱水噴出孔や陸上温泉などの
ヒトや動物は、住めないような高温環境にも“超好熱菌” と呼ばれる
微生物が生育していることが、
1980年頃に明確になっている。
その後この超好熱菌の研究が進み、
その生命機構についても多くのことが明らかになってきている。

 


タンパク質の天然状態においては、水素結合や疎水性相互作用がエンタルピー項を介して安定化している。
逆にエントロピーは変性状態の方が大きいので、エントロピー項は変性を進める方向に働く。
そしてタンパク質の天然構造は、天然構造を安定化する力とタンパク質を変性させようとする力の
バランスのもとに保たれている。

 

超好熱菌が生産するタンパク質の熱変性温度は、それぞれの生育至適温度付近かそれよりも高い。
変性に対する安定性も常温生物由来のタンパク質より高く、一般に変性速度もきわめて遅い特徴を持つわけ。
立体構造の安定化の機構は、常温生物由来のものと同じようにいろいろな安定化因子が、相殺してわずかな
エネルギーバランスで保たれている。

その大きな特徴は、好熱菌のタンパク質には分子表面に電荷を持つイオン性残基が多く含まれていること。
イオン結合のネットワークが分子表面一面に広がっていて、このことが高い耐熱性をもたらしている。


さらにタンパク質の変性については、好熱菌はイオン結合を増やすことでこれを抑制していると考えられている。
イオン結合を形成するアミノ酸のタンパク質中での割合が好熱菌では高いということ。

 



好熱菌は、生物の進化の過程を解き明かすためのヒントが隠されている。

なぜかというと、好熱菌は原始生命体に近いとされていて、また好熱かつ嫌気的環境は生命誕生当初の地球に似ていると
予測されているから。いわば好熱菌の高温耐性は原始生命体のそのものなわけだ。
また好熱生物から常温生物への進化、そして高温環境からより低温の環境への進出の過程で高温耐性の退化と低温耐性の
発展が起こったと考えられている。

分子シャペロンに関しては
好熱菌の低温型シャペロニンCpkA真性細菌の持つ高温型シャペロニンのGroELとは
非常に似ていることも大きな理由付けになっているんだ。

 




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